Junge Parkinsonkranke Rheinland-Pfalz-Süd

Der „TRiC” bei der Aktinfaltung

 Kategorie:  News

Damit Proteine ihre Aufgaben in Zellen wahrnehmen können, müssen sie richtig gefaltet sein. Molekulare Assistenten, sogenannte Chaperone, unterstützen Proteine dabei, sich in ihre funktionsfähige, dreidimensionale Struktur zu falten. Während die meisten Proteine sich bis zu einem bestimmten Grad ohne Hilfe falten können, haben Forscher am Max-Planck-Institut für Biochemie nun gezeigt, dass Aktin komplett von den Chaperonen abhängig ist. Aktin ist das am häufigsten vorkommende Protein in höher entwickelten Zellen. Das Chaperon TRiC wendet einen bislang noch nicht beschriebenen Mechanismus für die Proteinfaltung an.

Bei Aktin handelt es sich um das am häufigsten vorkommende Protein in höher entwickelten Zellen, das bei Prozessen wie Zellstabilisation, Zellteilung und Muskelkontraktion unterschiedliche Funktionen ausübt. Wie alle Proteine wird Aktin an den Ribosomen „geboren“. Dies sind die Proteinfabriken der Zellen, die Aminosäuren zu einer langen Kette zusammenfügen. Neu synthetisierte Proteine an den Ribosomen sind noch nicht in der Lage, ihre molekularen Funktionen in der Zelle auszuüben. Um ihre volle Aktivität zu erreichen, müssen sie zunächst die richtige dreidimensionale Faltung annehmen. Bislang glaubte man, dass nicht nur die Information fuer die fertig gefaltete Struktur eines Proteins, sondern auch die Anleitung für den Faltungsweg in der Aminosäuresequenz kodiert sind. Forscher der Abteilung „Zelluläre Biochemie“ des MPIB-Direktors F.-Ulrich Hartl haben nun nachgewiesen, dass dies für das universale Protein Aktin nicht der Fall ist.

Link:

https://www.bionity.com/de/news/1156926/der-tric-bei-der-aktinfaltung.html

Brandneu oder kürzlich aktualisiert